ABSTRACT
Se caracterizó la estructura del sistema deregulación de dos componentes LisR/LisK de Listeriamonocytogenes. Se emplearon herramientas bioinformáticas ybases de datos para predecir la estructura e interacciones delas dos proteínas y se modelaron. Los resultados predicenque la proteína LisK está embebida en la membrana celulary su composición modular (dominios HAMP, histidinakinasa and ATPasa) está asociada a su autofosforilación(His-266). Un efecto estímulo respuesta determina lapropagación secuencial de la señal desde la membranacelular hacia componentes citoplasmáticos. A su vez, sepredice que LisR es una proteína citosólica con un dominiode receptor (homólogo a cheY) que incluye el residuofosfo-aceptor (Asp-52) y el dominio de unión a ADN,el cual puede permitir la transmisión de una respuestaespecífica a nivel transcripcional. Los componentes LisR/LisK han sido bioquímica y funcionalmente caracterizadosexperimentalmente en la patofisiología de otros bacilos. Espor ello, que la aproximación de los resultados basados enestructura-función podría facilitar el diseño de inhibidoresespecíficos...
Here, we characterized the structure of the two-component regulatory system, LisR/LisK, in Listeriamonocytogenes. To predict the structure of both proteins and the relationship between them, we employedseveral bioinformatic tools and databases. Based on our results, LisK protein is embedded in the cellmembrane and its modular composition (HAMP, histidine kinase and ATPase domains) is associatedwith its autophosphorylation (His-266). A stimulus-response likely determines the sequential signalpropagation from the bacterial cell surface to its cytoplasmic components. According to our results,LisR is a cytoplasmic protein with a receptor domain (homologous to CheY) that comprises a phosphoacceptorresidue (Asp-52) and a DNA-binding domain, which may allow the transmission of a specifictranscriptional response. LisR/LisK has been experimentally characterized both biochemically andfunctionally in other Bacilli pathophysiology; our structure-function approach may facilitate the design ofsuitable inhibitors...
O objetivo do estudo foi caracterizarestruturalmente o sistema de regulação de dois componentesLisR/LisK de Listeria monocytogenes. Foram utilizadasdiversas ferramentas de bioinformática e bancos de dadospara predizer a estrutura das duas proteínas, modelálase prever suas interações. Os resultados predizemque a proteína Lisk está incorporada na composição damembrana celular e sua composição modular (domíniosHAMP, histidina quinase e ATPase) está associada com asua autofosforilação (His-266). Um efeito de estímulo eresposta determina a propagação sequencial do sinal a partirda membrana celular em componentes citoplasmáticos. Osresultados predizem que LisR é uma proteína citosólicacom um domínio recetor (homólogo a CheY) que inclui oresíduo fosfo-aceitador (Asp-52) e o domínio de ligação aoADN, o que pode permitir a transmissão de uma respostaespecífica a nível transcricional. Como LisR/Lisk foi,química e funcionalmente, caracterizada experimentalmentena fisiopatologia de outros bacilos, esta abordagem baseadana estrutura-função pode facilitar a conceção de inibidoresespecíficos...